Bildgalleriet är tomt.

Spindlar producerar proteiner med exakt definierad längd och sammansättning. Av dem framställer den silke, ett mycket slitstarkt material. Spindeltråden är en femtiondel så tunn som ett hårstrå och silket är starkare än stål. Trådens egenskaper beror på polypeptidkedjornas tredimensionella ordning.

Bild: Spindeltråd i förstoring.

(https://www.familjenthulin.se/foto/losatradar/)

Ordningen är särskilt regelbunden i de områden där de enkla aminosyrorna alanin och glycin finns bundna. I dessa områden ligger polypeptidkedjorna långsträckta anti parallellt med varandra. De bildar de s.k. β-strukturen. Den veckade formen uppstår p.g.a. de tetraediskt ordnade bindningarna till A-kol atomen. De atomer som utgör peptidbindningen ligger i ett plan. Aminosyrornas R-grupper ligger på under och ovansidan av det veckade planet.

Bild: Sekundärstruktur med peptidbindningar i ett plan.

(https://www.mun.ca/biology/scarr/MGA2_03-18b.html)

De intilliggande aminosyrekedjornas position stabiliseras av vätebryggor mellan karboxylgrupper och aminogrupper. β-strukturer bestående av två till fem intilliggande polypeptidkedjor finns i silke och många andra proteiner, t.ex. i den här ribonukleasen. Ett av matspjälkningsenzymerna i bukspottkörteln. Men i andra delar av ribonukleaserna finns en annan sorts regelbunden sekundärstruktur. Den spiralformade helix-strukturen. R-grupperna hos aminosyrorna sticker ut från helix-strukturen och gör proteinet lösligt. Helix-strukturen stabiliseras av vätebryggor som bildas inom en och samma polypeptidsträng. Varje aminogrupp binds till en karbonylgrupp hos en aminosyra som sitter fyra molekyler bort genom just en sådan vätebrygga. Det stabiliserar alltså helix-strukturen.

Bild: Mänskligt pankreatiskt ribonukleas protein NMR Kozlowski som när den används citeras PMID 262 4656.

(https://iimcb.genesilico.pl/metadisorder/human_pancreatic_ribonuclease_UCSF_Chimera_image_generation_example.html)

Här är nästan alla polypeptidkedjor sammanflätade i helix-strukturer. Men även i de flesta andra proteiner finns delar med helix-struktur. Mellan de regelbundna strukturerna i mer komplexa proteiner såsom helix eller β-strukturer finns slingor och oordnade delar. De regelbundna sekundärstrukturerna stabiliseras framförallt av vätebryggor. Men den generella tredimensionella uppbyggnaden proteinernas tertiärstruktur beror på andra dragningskrafter. Exempelvis dragningskrafterna mellan R-grupper med olika laddning som mellan den negativt laddade karboxylgruppen hos asparginsyremolekylen och den positivt laddade aminogruppen hos lysinmolekylen eller Van der Vaals krafterna som verkar mellan sidokedjor med längre kolvätekedjor eller aromatiska ringar, t.ex. mellan R-grupperna hos två fenylalaninmolekyler.

Två cysteinmolekyler bildar en särskilt stark bindning, en disulfidbindning. Föreningen kallas Cystein. Genom sådana bindningar och dragningskrafter och genom växelverkan med omgivningen bevaras proteinernas tredimensionella struktur.

Bild: Cysteinbryggor = SS Bryggor = Disulfidbryggor Stabiliserar tertiärstrukturen.

(https://slideplayer.se/slide/2679374/)

Den är avgörande för deras funktion. För att proteinernas riktiga tertiärstrukturer överhuvudtaget ska bildas måste människor och djur få i sig sådana aminosyror som deras kroppar inte kan framställa själva genom födan. Dessa aminosyror som exempelvis lycin och vallin kallas essentiella aminosyror. Om de inte finns i kroppen kan den drabbas av olika bristsjukdomar eftersom proteinmolekylernas tredimensionella struktur då blir fel och de förlorar sin effekt.

Bild: Exempel på innehåll av essentiella aminosyror i 500 gr grönkål.

(https://gronasmoothies.se/?page_id=212)

Film: drive.google.com/file/d/0B2VSNOWBAXckYUJvVnVxM1p6dHM/view?usp=sharing