Bildgalleriet är tomt.

Sandhuggormen är en giftorm. Giftet som den dödar sitt byte med består av en blandning av proteiner och enzymer.

Bild: Sandhuggormen är giftig och beryktad som den farligaste huggormen i Europa.

(https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Vipera_ammodytes?uselang=hy)

Att proteiner kan ha så många olika funktioner beror på ordningen av aminosyror i peptiden alltså i primärstrukturen. I naturen förekommer 20 olika aminosyror. I en proteinmolekyl som bara består av hundra aminosyremolekyler kan aminosyremolekylerna sättas samman på otaliga olika sätt. De är de ofattbart många primärstrukturerna som gör att proteinerna kan fylla så många olika uppgifter i naturen. De 20 olika aminosyrorna skiljer sig i uppbyggnad och egenskaper hos R-grupperna eller sidokedjorna. Vi ska ta en titt på några aminosyror.

Bild: Proteiner består av långa kedjor av aminosyror.

(https://ehinger.nu/undervisning/index.php/kurser/bioteknik/lektioner/proteinernas-struktur-och-funktion/357-proteiner-ar-mycket-stora-molekyler.html)

Den enklaste aminosyran hos vilken molekylens R-grupp bara består av en väteatom heter Glycin. Om molekylen istället för en väteatom har en metylgrupp bunden till sig rör det sig om en alaninmolekyl.Valinmolekylen har ytterligare två metylgrupper. De opolära sidokedjorna hos Glycin, Alanin och Valin verkar vattenavvisande. De är hydrofoba. Om sådana aminosyremolekyler binds till en polypeptid kommer den delen av kedjan att vrida sig så att sidokedjorna vänds bort från vattenmolekylerna. Det finns flera aminosyror som har hydrofoba sidokedjor. Sidokedjan hos fenylalanin som även har en aromatisk ring är också hydrofob. Hydroxylgruppen hos aminosyran Serin fungerar tvärtom. Den fungerar med vattenmolekyler, den är hydrofil.

Bild: Kemiska strukturer hos aminosyrorna: fenylalanin, tyrosin, histidin, alanin och serin.

(https://www.researchgate.net/figure/227507017_fig3_Figure-3-Chemical-structures-of-the-amino-acids-phenylalanine-tyrosine-histidine)

Även de sura sidokedjorna hos asparaginsyra och den basiska sidogruppen hos Lysin ger god vattenlöslighet. De hydrofila sidokedjorna Lysin, asparaginsyra och serin vänder sig alltså mot vattnet eller mot andra hydrofila grupper. Systeinmolekylen har en alldeles särskild grupp nämligen en tiolgrupp. Tiolgruppen är orsaken till att ruttna ägg luktar illa. När bakterier bryter ner svavelhaltiga proteiner frigörs nämligen illaluktande svavelväte. Oen proteinmolekyl innehåller två systeinmolekyler kan dessa bilda en disulfidbindning och slås ihop till en systeingrupp.

Därigenom fixerar de proteinmolekylens tredimensionella struktur. Primärstrukturen är alltså den ordning som aminosyror har i peptider. Sidokedjornas egenskaper i olika aminosyremolekyler bestämmer i sin tur hur den kedjeformiga polypeptidmolekylen vänds och vrids, dvs. vilken sekundär och tertiärstruktur som uppstår.

Bild: Primärstrukturen motsvarar sekvensen av de sammankopplade aminosyrorna genom peptidbindningar.

(https://www.spektrum.de/lexikon/biologie-kompakt/proteine/9423)

Film: drive.google.com/file/d/0B2VSNOWBAXckY3BzRzVOazdOaXc/view?usp=sharing